Basierend auf Horseradish-Peroxidase (horseradish peroxidase, HRP) als Zielprotein und N-Isopropylacrylamid (NIPAM) als Monomer wurden temperaturreaktive Horseradish-Peroxidase-Nanokapseln (nHRP) mit einer Partikelgröße von 13,7 nm und einem Zetapotenzial von (-3,7 ± 0,3) mV durch in-situ-Ausfällungspolymerisation bei 37 ℃ und einem Massenverhältnis von NIPAM zu HRP von 6:1 hergestellt. Der Modifikationsgrad von HRP, die Mikrostruktur von nHRP, die Partikelgröße, die katalytische Aktivität, die Temperaturreaktion und die thermische Stabilität wurden mittels matrixassistierter Laser-Desorptions-Ionisations-Flugzeit-Massenspektrometrie (MALDI-TOF MS), Transmissionselektronenmikroskopie (TEM), dynamischer Lichtstreuung (DLS) und UV-Vis-Spektralphotometrie (UV-Vis) charakterisiert. Die Studien zeigten, dass die hergestellten Horseradish-Peroxidase-Nanokapseln eine gute Monodispersität aufwiesen; bei Umgebungstemperaturen über 33 ℃ zeigten nHRP eine deutliche reagierende Änderung der Partikelgröße, die reversibel war; die thermische Stabilität von nHRP war im Vergleich zum ursprünglichen HRP-Enzym deutlich verbessert; bei 50 ℃ ermöglichte die Hochgeschwindigkeitszentrifugation von nHRP eine mehrfach effektive Trennung und Rückgewinnung des Enzyms.

Temperaturreaktion; Nanokapseln; N-Isopropylacrylamid; Enzymfixierung; Enzymrückgewinnung