En utilisant la peroxydase de raifort (horseradish peroxidase, HRP) comme protéine cible et le N-isopropylacrylamide (NIPAM) comme monomère, des nanocapsules thermosensibles de peroxydase de raifort (nHRP) d’une taille de particules de 13,7 nm et d’un potentiel zéta de (-3,7 ± 0,3) mV ont été préparées par polymérisation de précipitation in situ à 37 ℃, avec un rapport masse NIPAM/HRP de 6:1. La modification de HRP, la structure micro des nHRP, la taille des particules, l’activité catalytique, la réponse à la température et la stabilité thermique ont été caractérisées par spectrométrie de masse à ionisation laser assistée par matrice (MALDI-TOF MS), microscopie électronique en transmission (TEM), diffusion dynamique de la lumière (DLS) et spectrophotométrie UV-Vis. Les études ont montré que les nanocapsules de peroxydase de raifort préparées présentent une bonne monodispersité; lorsque la température ambiante dépasse 33 ℃, les nHRP montrent une réponse significative avec un changement de taille de particules notable et réversible; les nHRP ont une stabilité thermique nettement supérieure à celle de l’enzyme HRP d’origine; à 50 ℃, la centrifugation à grande vitesse des nHRP permet une séparation et une récupération efficaces et répétées de l’enzyme.

Sensibilité à la température; Nanocapsules; N-isopropylacrylamide; Fixation des enzymes; Récupération des enzymes