단백질의 이차 구조는 생물학적 기능과 밀접한 관련이 있으며, 폴리머와 단백질 상호작용 및 조절 원리를 연구하는 것은 매우 중요하다. 선형 폴리아크릴산(PAA)은 단백질 표면의 아미노기를 결합하고 구조 변화를 유도할 수 있지만, 서로 다른 토폴로지 구조의 PAA가 단백질 구조 및 기능에 미치는 영향에 대한 체계적인 연구는 부족하다. 본 연구에서는 '동일한 토폴로지에서 분자량 비교, 유사 분자량에서 토폴로지 비교' 전략을 사용하여 일련의 선형 및 분자 브러시형 PAA를 합성하였고, 원형 이색성법을 이용해 폴리머 구조가 단백질 조절에 미치는 규칙을 조사하였다. 결과는 저분자량 단백질의 경우 선형 PAA가 단백질의 α-나선에서 β-병풍 접힘으로 전환을 유도하며, 분자량이 클수록 구조 평형 도달 시간이 길어짐을 보여주었다. 유사 분자량 하에서는 분자 브러시형 PAA가 이 구조 전환을 가속화하였다. 고분자량 단백질의 구조 변화는 PAA 구조와의 상관성이 낮았다. PAA의 토폴로지 구조는 단백질 기능에 서로 다르게 영향을 미쳤는데, 분자 브러시형 PAA는 β-갈락토시다제 활성을 안정화시키는 반면 선형 PAA는 효소 활성을 파괴하였다. 생쥐 면역 실험에서 선형 PAA가 알부민(OVA) 보조제로서 더 높은 수준의 특이 IgG와 인터페론-γ를 유도함을 확인하였다. 기전적으로 분자 브러시는 항원의 급격한 구조 재편을 유도하여 에피토프를 손상시키나, 선형 폴리머는 온화한 조절로 기능성 에피토프를 보호하는 데 유리하였다. 종합적으로, 폴리머의 분자량과 토폴로지 구조는 단백질 구조 및 기능 조절의 핵심 인자이다.

고분자 토폴로지; 폴리아크릴산; 폴리머 브러시; 단백질 구조; 보조제