A estrutura secundária das proteínas está intimamente relacionada com sua função biológica, sendo de grande importância estudar as interações entre polímeros e proteínas e as regras de regulação. O ácido poliacrílico (PAA) linear pode ligar-se aos grupos amino na superfície das proteínas e induzir mudanças conformacionais, mas ainda falta um estudo sistemático sobre o efeito de diferentes topologias de PAA na conformação e função das proteínas. Este estudo adotou a estratégia de “comparar o peso molecular para a mesma topologia e comparar a topologia para pesos moleculares semelhantes”, sintetizou uma série de PAA lineares e em forma de escova molecular e usou dicroísmo circular para investigar as regras de regulação da estrutura do polímero sobre as proteínas. Os resultados mostraram que, para proteínas de baixo peso molecular, o PAA linear induz a transição da hélice α para a folha β, e quanto maior o peso molecular, mais tempo leva para atingir o equilíbrio conformacional. Em pesos moleculares semelhantes, o PAA em forma de escova molecular pode acelerar essa transição conformacional. As mudanças conformacionais em proteínas de alto peso molecular têm baixa correlação com a estrutura do PAA. A topologia do PAA afeta de maneira diferente a função de diferentes proteínas: PAA em formato de escova molecular estabiliza a atividade da β-galactosidase, enquanto o PAA linear destrói a atividade enzimática. Experimentos imunológicos em camundongos confirmaram que o PAA linear como adjuvante da albumina de ovo (OVA) pode induzir níveis mais altos de IgG específico e interferon-γ. Mecanicamente, a escova molecular provoca uma intensa remodelação do antígeno que danifica os epítopos, enquanto o polímero linear regula suavemente, favorecendo a proteção dos epítopos funcionais. Em resumo, o peso molecular e a topologia do polímero são parâmetros chave para regular a estrutura e função das proteínas.

topologia de macromoléculas; ácido poliacrílico; escova polimérica; conformação de proteínas; adjuvante