Com base na peroxidase de raiz-forte (horseradish peroxidase, HRP) como proteína alvo e o N-isopropilacrilamida (NIPAM) como monômero, foram preparadas nanocápsulas termoresponsivas de peroxidase de raiz-forte (nHRP) com tamanho de partícula de 13,7 nm e potencial zeta de (-3,7 ± 0,3) mV utilizando o método de polimerização por precipitação in situ a 37 ℃, com relação de massa NIPAM para HRP de 6:1. A modificação do HRP, a microestrutura do nHRP, o tamanho da partícula, a atividade catalítica, a resposta à temperatura e a estabilidade térmica foram caracterizadas por espectrometria de massa por dessorção/ionização a laser assistida por matriz (MALDI-TOF MS), microscopia eletrônica de transmissão (TEM), espalhamento dinâmico de luz (DLS) e espectrofotometria UV-Vis. O estudo mostrou que as nanocápsulas de peroxidase de raiz-forte preparadas apresentavam boa monodispersidade; quando a temperatura ambiente ultrapassava 33 ℃, o nHRP apresentava resposta com mudança significativa e reversível no tamanho das partículas; o nHRP apresentou estabilidade térmica significativamente melhor do que a enzima HRP original; a 50 ℃, a centrifugação em alta velocidade do nHRP permitiu separar e recuperar eficazmente a enzima várias vezes.

Resposta à temperatura; Nanocápsulas; N-isopropilacrilamida; Fixação de enzimas; Recuperação de enzimas