На основе горчичного пероксидазы (horseradish peroxidase, HRP) как целевого белка и N-изопропилхвиниламида (NIPAM) в качестве мономера методом осаждения in situ при 37 ℃ и соотношении масс NIPAM к HRP 6:1 были получены термочувствительные нанокапсулы гпераоксидазы (nHRP) с размером частиц 13,7 нм и ζ-потенциалом (-3,7 ± 0,3) мВ. Для характеристик степени модификации HRP, микроструктуры nHRP, размера частиц, каталитической активности, температурной реакции и термостабильности использовали матрично-ассистированную лазерную десорбционно-ионную спектрометрию времени полета (MALDI-TOF MS), трансмиссионную электронную микроскопию (TEM), динамическое рассеяние света (DLS) и УФ-видимую спектрофотометрию (UV-Vis). Исследование показало, что полученные нанокапсулы пероксидазы имеют хорошую мономодальность; при температуре окружающей среды выше 33 ℃ наблюдается заметное изменение размера частиц nHRP с обратимостью; термостойкость nHRP значительно выше, чем у исходного HRP; при 50 ℃ центрифугирование nHRP на высокой скорости позволяет многократно эффективно отделять и возвращать фермент.

Термочувствительность; Нанокапсулы; N-изопропилхвиниламид; Фиксация ферментов; Возврат ферментов