Basándose en la peroxidasa de rábano picante (horseradish peroxidase, HRP) como proteína objetivo y el N-isopropilacrilamida (NIPAM) como monómero, se prepararon nanocápsulas de peroxidasa de rábano picante termorrespondientes (nHRP) con un tamaño de partícula de 13.7 nm y potencial zeta de (-3.7 ± 0.3) mV mediante un método de polimerización por precipitación in situ a 37 ℃ y una relación de masa NIPAM/HRP de 6:1. Se caracterizó el grado de modificación de HRP, la estructura micro de nHRP, el tamaño de partícula, la actividad catalítica, la respuesta a la temperatura y la estabilidad térmica mediante espectrometría de masas por desorción/ionización láser asistida por matriz (MALDI-TOF MS), microscopía electrónica de transmisión (TEM), dispersión dinámica de luz (DLS) y espectrofotometría UV-Vis. Los estudios mostraron que las nanocápsulas de peroxidasa de rábano picante preparadas tenían una buena monodispersidad; cuando la temperatura ambiente superaba los 33 ℃, nHRP mostró una respuesta con un cambio significativo y reversible en el tamaño de partícula; nHRP presentó una estabilidad térmica significativamente mejor que la enzima HRP original; a 50 ℃, la centrifugación a alta velocidad de nHRP permitió separar y recuperar eficazmente la enzima varias veces.

Respuesta a la temperatura; Nanocápsulas; N-isopropilacrilamida; Fijación de enzimas; Recuperación de enzimas